The ubiquitylation of IL-1β limits its cleavage by caspase-1 and targets it for proteasomal degradation
Por um escritor misterioso
Last updated 24 dezembro 2024
NLRP3 inflammasome priming: A riddle wrapped in a mystery inside
PMT-Triggered Processing of Pro-IL-1β Is Mediated by GrzA and
Inflammasome activation controlled by the interplay between post
Lysosomal cathepsins act in concert with Gasdermin-D during NAIP
Biomolecules, Free Full-Text
Frontiers Diverse Control Mechanisms of the Interleukin-1
Delicate regulation of IL-1β-mediated inflammation by cyclophilin
Dox induces caspase-1–independent processing and release of IL-1 b
IJMS, Free Full-Text
STS induces caspase-8–dependent IL-1 b processing and release in
IL-1β turnover by TRIP12 and AREL1 ubiquitin ligases and UBE2L3
The E3 ubiquitin ligase TRIM31 attenuates NLRP3 inflammasome
The ubiquitylation of IL-1β limits its cleavage by caspase-1 and
PDF) The ubiquitylation of IL-1β limits its cleavage by caspase-1
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